|
|
Spontánní vápníková propustnost iontového kanálu P2X receptoru po záměně konzervovaného tyrosinu v 1 . transmembránové doméně
Rupert, Marian ; Zemková, Hana (vedoucí práce) ; Balík, Aleš (oponent)
Purinergní P2X receptory jsou membránové iontové kanály, které jsou aktivované extracelulárním ATP. U obratlovců kóduje podjednotky P2X receptorů sedm genů. Podjednotky, označované P2X1 - 7, mají 40 - 50 % shodných aminokyselinových sekvencí. P2X receptory se skládají ze tří podjednotek a ve tkáních obratlovců se vyskytují jako homo- nebo heterotrimery. P2X receptory mají v organismu širokou distribuci, funkční receptory byly nalezeny v neuronech, gliových buňkách, svalových buňkách a také v neexcitabilních tkáních, jako jsou epitely, endotely a hemopoietické tkáně. Purinergní signalizace má významnou úlohu v přenosu bolesti, při poranění CNS a v imunitních procesech. Podjednotka P2X receptoru se skládá ze dvou transmembránových domén, extracelulární domény a intracelulárních N- a C- konců. Každá transmembránová doména obsahuje dvě aminokyseliny konzervované napříč všemi P2X podjednotkami. V první transmembránové doméně receptoru P2X2 jsou to Gly30 a Tyr43 . V předchozích experimentech bylo elektrofyziologickými měřeními prokázáno, že u receptoru P2X2 po záměně konzervovaného Tyr43 v první transmembránové doméně za alanin dochází k prodloužení doby deaktivace iontového kanálu po odmytí agonisty. Tato práce je zaměřena na objasnění role konzervovaného tyrozinu v procesu otvírání a zavírání iontového...
|
|
|
Transport purinergního P2X receptoru v eukaryotní buňce
Pražák, Šimon ; Tvrdoňová, Vendula (vedoucí práce) ; Kolář, David (oponent)
P2X receptory jsou membránové iontové kanály, aktivované extracelulárním ATP. U obratlovců bylo identifikováno sedm genů pro podjednotky P2X receptorů. Tyto podjednotky jsou označované jako P2X1 - 7. Každá podjednotka P2X receptoru se skládá ze dvou transmembránových domén, extracelulární domény a intracelulárního N- a C- konce. P2X receptory se ve tkáních vyskytují jako homo- nebo heterotrimery. V organismu mají širokou distribuci, funkční receptory byly nalezeny v nervové tkáni, ve svalových buňkách i v neexcitabilních tkáních, jako jsou epitely, endotely a hemopoietické tkáně. Purinergní signalizace má významnou úlohu v endokrinních regulacích, v přenosu bolesti, při poranění CNS a v imunitních procesech. P2X receptory jsou syntetizovány na hrubém endoplazmatickém retikulu a po postranslačních modifikacích v Golgiho aparátu jsou transportovány do plazmatické membrány. Distribuce a transport P2X receptorů se liší podle jednotlivých podjednotek a buněčného typu, ve kterém jsou exprimovány. P2X receptory můžeme podle způsobu jejich pohybu v buňce rozdělit do tří skupin, které se liší rychlostí transportu, rychlostí akumulace v plazmatické membráně a mírou jejich internalizace.
|
|
|
Spontánní vápníková propustnost iontového kanálu P2X receptoru po záměně konzervovaného tyrosinu v 1 . transmembránové doméně
Rupert, Marian ; Zemková, Hana (vedoucí práce) ; Balík, Aleš (oponent)
Purinergní P2X receptory jsou membránové iontové kanály, které jsou aktivované extracelulárním ATP. U obratlovců kóduje podjednotky P2X receptorů sedm genů. Podjednotky, označované P2X1 - 7, mají 40 - 50 % shodných aminokyselinových sekvencí. P2X receptory se skládají ze tří podjednotek a ve tkáních obratlovců se vyskytují jako homo- nebo heterotrimery. P2X receptory mají v organismu širokou distribuci, funkční receptory byly nalezeny v neuronech, gliových buňkách, svalových buňkách a také v neexcitabilních tkáních, jako jsou epitely, endotely a hemopoietické tkáně. Purinergní signalizace má významnou úlohu v přenosu bolesti, při poranění CNS a v imunitních procesech. Podjednotka P2X receptoru se skládá ze dvou transmembránových domén, extracelulární domény a intracelulárních N- a C- konců. Každá transmembránová doména obsahuje dvě aminokyseliny konzervované napříč všemi P2X podjednotkami. V první transmembránové doméně receptoru P2X2 jsou to Gly30 a Tyr43 . V předchozích experimentech bylo elektrofyziologickými měřeními prokázáno, že u receptoru P2X2 po záměně konzervovaného Tyr43 v první transmembránové doméně za alanin dochází k prodloužení doby deaktivace iontového kanálu po odmytí agonisty. Tato práce je zaměřena na objasnění role konzervovaného tyrozinu v procesu otvírání a zavírání iontového...
|
host ::
RSS.